Göttingen. Mitochondrien sind die Kraftwerke menschlicher und tierischer Zellen. Sie stellen energiereiche Verbindungen her, die viele biochemische Prozesse im Organismus antreiben. Da sie durch eine Doppelmembran vom Zellinneren abgetrennt sind, müssen sie die Proteine für ihre Arbeit aufwändig durch die Membranen hindurch einführen.
Beim Transport nutzen die Mitochondrien den Umstand, dass ein Protein nach seiner Herstellung in der Zelle zunächst in einer langen Kette von Aminosäuren vorliegt. Nur in dieser Form passt es durch den engen Kanal, der die Doppelmembran des Mitochondriums überbrückt.
Im Inneren des Mitochondriums sitzt am Ende des Kanals ein molekularer Motor, der die Kette wie ein Tau durch den Kanal hindurchzieht. Für den Antrieb des Motors sorgt ein Protein namens Hsp-70, das wie ein Motorkolben funktioniert. Um die Energie für seine Arbeit zu nutzen, benötigt Hsp-70 jedoch Helfer-Proteine.
Wie die Helfer-Proteine das Antriebsprotein unterstützen, haben Dr. Christian Schulz und Prof. Dr. Peter Rehling vom Sonderforschungsbereich „Integrative Strukturbiologie dynamischer makromolekularer Komplexe“ der Uni Göttingen entschlüsselt.
„Unsere Ergebnisse zeigen, dass der Import einer Aminosäurenkette nur funktioniert, wenn sich die Helfer-Proteine beim Unterstützen von Hsp-70 abwechseln“, so Rehling. „Man muss sich das wie bei einem besonderen Benzinmotor vorstellen, der zwar mit Kraftstoff versorgt ist, seine Arbeit aber nur leisten kann, wenn die Zündkerzen bei voller Fahrt nach jeder Zündung ausgetauscht werden.“ Ihre Forschungergebnisse haben die Wissenschaftler im Journal Nature Communications veröffentlicht. (zsh)